1. No category

MST法 生体分子間相互作用解析装置
NanoTemper Monolith NT.Automated
ナノテンパー モノリス NT. オートメイテッド
新しい測定原理‘熱泳動’による分子間相互作用解析装置
ハイスループットスクリーニング対応機種発売開始
固定化不要でキャピラリ利用の低ランニングコスト
● 微量： 0.9µgのタンパク質で193フラグメントのスクリーニング可
● 迅速： 96サンプルのスクリーニングを20分間で処理
● 柔軟： 解離定数pMからｍＭまでの幅広いダイナミックレンジ
標準機種 NT.115
NT 115 もお試しください
バイオ メディカル サイエンス部 創薬MB課
本社 〒111‐0052 東京都台東区柳橋 1‐8‐1 TEL 03‐5820‐1500 FAX 03‐5830‐1515
その他国内拠点 大阪 06‐6325‐3171 福岡 092‐482‐4000 札幌 011‐764‐3611
第 14 回 日本蛋白質化学会年会
ランチョンセミナー
日時：2014 年 6 月 27 日（金）12:15～
場所：ワークピア横浜／横浜産貿ホール マリネリア
Microscale Thermophoresis Quantifies Biomolecular Interactions under Previously Challenging
Experimental Conditions and high-throughout screening on the new NT.Automated instrument.
生体分子間相互作用の解析において、従来困難であった試験条件に対するマイクロスケールサーモフォ
レシスの応用、および、新しい自動化対応機種 NT Automated での高スループット・スクリーニング
James Wilkinson
Nanotemper Technologies
[email protected]
Microscale Thermophoresis (MST) allows for quantitative analysis of protein interactions in free
solutions and with low sample consumption. The technique is basedon thermophoresis, the directed
motion of molecules in temperature gradients. Thermophoresis is highly sensitive to all types
of binding-induced changes of molecular properties, be it in size, charge, hydration shell or
conformation. In an all optical approach, thermophoresis is induced using an infrared laser for
local heating, and molecule mobility in the temperature gradient is analyzed via fluorescence.
In addition to fluorescence by labels or fusion proteins attached to one of the binding partners,
intrinsic protein fluorescence can be utilized for MST thus allowing for label-free MST analysis.
Its flexibility in assay design qualifies MST for biomolecular interaction analysis in complex
experimental settings, which we herein demonstrate by addressing typically challenging types of
binding events from various fields of life science. The interaction of small molecules and peptides
with proteins is, despite the high molecular weight ratio, readily accessible via MST. Measuring
is even possible in complex bioliquids like cell lysate and thus under close to in vivo conditions
and without sample purification. Here we present examples of the above as well as a fragment screen
performed on our recently launched NT.Automated device, the first high-throughput MST instrument
MST（マイクロスケールサーモフォレシス：微小熱泳動）の技術を応用することによって、溶液中におけ
る蛋白質の相互作用を少ないサンプル量で解析することが可能となります。MST 技術は、温度勾配の存在
下での分子の動きを直接モニターします。MST は、非常に高感度にあらゆる結合に起因する大きさ、電荷、
水和殻あるいは立体配座といった分子物性の変化があれば検出します。MST のための温度勾配は赤外レー
ザー照射による局所的な加熱で与えられ、その応答の分子挙動は蛍光で解析されるというように、すべ
て光学的手段を利用しています。さらに、結合パートナーの一方に蛍光染料や融合蛋白質で標識する方
法のほかに、MST では蛋白質の固有蛍光を利用すればラベルフリーMST 解析も可能です。このアッセイデ
ザインの自由さは複雑な試験設定に生体分子間相互作用解析を役立てられるものにしています。生命科
学のさまざまな分野で従来研究対象として困難だった結合現象を扱えることを本日のセミナーの中で例
示します。低分子およびペプチド類と蛋白質の相互作用も、その大きな分子サイズの違いにもかかわら
ず、MST で扱えます。測定は細胞溶解液のような複雑な生体溶液中でさえ可能で、in vivo 条件に迫るこ
とができ、サンプル精製せずに測定することも可能です。今回は以上の事例紹介に加えて、新発売しま
した NT Automated 装置で実施されたフラグメント・スクリーニングについてもご紹介します。この装
置は初の高スループット MST 装置です。
お問合せ：株式会社セントラル科学貿易 TEL : 03-5820-1500 e-mail : [email protected]